Referat, comentariu, eseu, proiect, lucrare bacalaureat, liceu si facultate
Top referateAdmitereTesteUtileContact
      
    
 


Ultimele referate adaugate

Adauga referat - poti sa ne ajuti cu un referat?

Politica de confidentialitate




Ultimele referate descarcare de pe site
  CREDITUL IPOTECAR PENTRU INVESTITII IMOBILIARE (economie)
  Comertul cu amanuntul (economie)
  IDENTIFICAREA CRIMINALISTICA (drept)
  Mecanismul motor, Biela, organe mobile proiect (diverse)
  O scrisoare pierduta (romana)
  O scrisoare pierduta (romana)
  Ion DRUTA (romana)
  COMPORTAMENT PROSOCIAL-COMPORTAMENT ANTISOCIAL (psihologie)
  COMPORTAMENT PROSOCIAL-COMPORTAMENT ANTISOCIAL (psihologie)
  Starea civila (geografie)
 

Ultimele referate cautate in site
   domnisoara hus
   legume
    istoria unui galban
   metanol
   recapitulare
   profitul
   caract
   comentariu liric
   radiolocatia
   praslea cel voinic si merele da aur
 
despre:
 
Referat biochimie - enzime. definitie. natura. proprietati.
Vizite: ? Nota: ? Ce reprezinta? Intrebari si raspunsuri
 


Enzimele - sunt biocatalizatori de natură proteică ce catalizează reacţii chimice specifice materiei vii. Ele sunt elaborate de organismele vii şi reglează ansamblul reacţiilor biochimice în cadrul proceselor metabolice , asigurând un echilibru între degradarea substanţelor nutritive , obţinerea energiei necesare funcţiilor vitale şi sinteza substanţelor proprii organismului.

Denumirea de enzime pt. catalizatorii biochimici a fost adoptată de Kuhne în anul 1878 ( cuvântul provenind din grecescul enzima ,= "în drojdie" deoarece existenţa lor a fost dovedită mai întâi în studiul fermentaţiei alcoolice , determinată de către enzimele din drojdie .

Natura şi structura enzimelor .

Până în prezent se cunosc peste 1.300 enzime din care ≈ 100 au putut fi obţinute în stare cristalină din diferite bacterii .
Spre deosebire de catalizatorii chimici obişnuiţi , care sunt substanţe anorganice sau organice cu moleculă mică , enzimele sau biocatalizatorii sunt substanţe organice cu moleculă mare de natură proteică , produse în organismele vii .
Din punct de vedere structural enzimele se împart în două categorii:
- enzime de natură exclusiv proteică - constituite în întregime din proteine :
- enzime de natură heteroproteică - formate din două părţi una proteică denumită apoenzima şi una neproteică numită coenzima.
Fiecare enzimă conţine o porţiune numită ´"centru activ " sau "situs activ" ce este constituit dintr-un ansamblu de aminoacizi care vin în contact direct cu substratul .
In situsul activ se disting dou

ă zone :
- una de fixare a substratului ;
- una catalitică (situs catalitic ) care acţionează asupra substratului .
In situsul catalitic al majoritâţii enzimelor cunoscute , se găseşte adesea unul sau mai mulţi din următorii aminoacizi : - serina ,cisteina histidina,lizina .
Acţiunea enzimei asupra substratului se explică atât prin dispunerea favorabilă în centrul catalitic a grupărilor atrăgătoare şi respingătoare de electroni , cât şi prin mobilizarea deosebită a electronilor favorizată de configuraţia proteinei enzimatice .
Enzimele de natură heteroproteică cuprind o parte proteică apoenzima , care în procesul biochimic are rolul de a fixa substratul , iar partea neproteică coenzima desăvârşeşte reacţia chimică .


Cele mai importante coenzime sunt :
A.) - coenzimele provenite din vitaminele hidrosolubile ;- coenzimele dehidrogenazelor - NAD , NADP , FAD etc. sunt coenzime pentru un număr foarte mare de dehidrogenaze ( ≈ 200 ) , care au capacitatea de a cataliza dehidrogenarea diverselor substraturi ce se oxidează în lanţul respirator . NAD şi NADP-ul se găsesc în toate celulele vii însă NAD-ul predomină . In celulele organismului NAD-ul participă în special la reacţii pe seama cărora se eliberează energie , iar NADP-ul ia parte mai ales la reacţii de sinteză .
Flavoenzimele ( FMN,FAD ) prezintă capacitatea de dehidrogenare a NADH2 şi NADPH2 .
B.) - coenzimele tetrapirolice au structură foarte asemănătoare cu a hemului din hemoglobină , intervenind în transferul de electroni ( citocromii , catalaza şi peroxidaza )
C.)- coenzimele metalice numeroase enzime conţin metal angajat într-un complex dis



ociabil din care poate fi detaşat în stare de ion . Procesul este reversibil , ionul metalic poate fi reintegrat în complex trecând în stare de atom .
Principalele enzime metalice sunt :
- peptidazele ce conţin Mn , Fe , Mg ( după caz ) ;
- fosfatazele ce conţin Mg ;
- arginaza ce conţine Mn.
Toate enzimele de acest tip sunt inactivate prin eliminarea metalului şi reactivate prin fixarea lui sau a unui cation de metal vecin în tabloul periodic al elementelor .
Exprimarea activitâţii enzimatice .
Cantităţile extrem de mici de enzime din umorile organismului îngreunează măsurarea lor prin metode de dozare a proteinelor .
In laboratoarele clinice se obişnuieşte ca activitatea enzimatică să se raporteze la 1 ml. sau la 1 litru de ser sau plasmă în unităţi enzimatice U / litru sau mU / ml.
Conform definiţiei Uniunii Internaţionale de Biochimie o unitate enzimatică catalizează transformarea unui micromol de substrat în decurs de un minut în condiţii standard .
O altă unitate folosită în ultimii ani este katal-ul ( unitate de activitate catalitică ) In acest sens 1 katal reprezintă activitatea enzimatică capabilă să transforme un mol de substrat în decurs de o secundă ( kat = moli / sec ) Pentru a se evita folosirea numerelor subunitare se utilizează subunităţile katal-ului şi anume microkatalul ( μKat ) sau nanokatal-ul ( nKat ) .
Transformarea din U / litru în μKat / litru se face împărţind U / l la 60 ( 1 minut = 60 secunde ) . De ex. o activitate AST-ul ( aspartat-aminotransferaza ) de 16 U / l devine 0,266 μkat / litru , respectiv 266 nKat / litru .







Noteaza referatul:
In prezent referatul este notat cu: ? (media unui numar de ? de note primite).

2345678910

 
Copyright© 2005 - 2019 | Trimite referat | Harta site | Adauga in favorite