Enzimele - sunt biocatalizatori de natură proteică ce catalizează reacţii chimice specifice materiei vii. Ele sunt elaborate de organismele vii şi reglează ansamblul reacţiilor biochimice în cadrul proceselor metabolice , asigurând un echilibru între degradarea substanţelor nutritive , obţinerea energiei necesare funcţiilor vitale şi sinteza substanţelor proprii organismului.

Denumirea de enzime pt. catalizatorii biochimici a fost adoptată de Kuhne în anul 1878 ( cuvântul provenind din grecescul enzima ,= "în drojdie" deoarece existenţa lor a fost dovedită mai întâi în studiul fermentaţiei alcoolice , determinată de către enzimele din drojdie .

Natura şi structura enzimelor .

Până în prezent se cunosc peste 1.300 enzime din care ≈ 100 au putut fi obţinute în stare cristalină din diferite bacterii .
Spre deosebire de catalizatorii chimici obişnuiţi , care sunt substanţe anorganice sau organice cu moleculă mică , enzimele sau biocatalizatorii sunt substanţe organice cu moleculă mare de natură proteică , produse în organismele vii .
Din punct de vedere structural enzimele se împart în două categorii:
- enzime de natură exclusiv proteică - constituite în întregime din proteine :
- enzime de natură heteroproteică - formate din două părţi una proteică denumită apoenzima şi una neproteică numită coenzima.
Fiecare enzimă conţine o porţiune numită ´"centru activ " sau "situs activ" ce este constituit dintr-un ansamblu de aminoacizi care vin în contact direct cu substratul .
In situsul activ se disting dou
ă zone :
- una de fixare a substratului ;
- una catalitică (situs catalitic ) care acţionează asupra substratului .
In situsul catalitic al majoritâţii enzimelor cunoscute , se găseşte adesea unul sau mai mulţi din următorii aminoacizi : - serina ,cisteina histidina,lizina .
Acţiunea enzimei asupra substratului se explică atât prin dispunerea favorabilă în centrul catalitic a grupărilor atrăgătoare şi respingătoare de electroni , cât şi prin mobilizarea deosebită a electronilor favorizată de configuraţia proteinei enzimatice .
Enzimele de natură heteroproteică cuprind o parte proteică apoenzima , care în procesul biochimic are rolul de a fixa substratul , iar partea neproteică coenzima desăvârşeşte reacţia chimică .


Cele mai importante coenzime sunt :
A.) - coenzimele provenite din vitaminele hidrosolubile ;- coenzimele dehidrogenazelor - NAD , NADP , FAD etc. sunt coenzime pentru un număr foarte mare de dehidrogenaze ( ≈ 200 ) , care au capacitatea de a cataliza dehidrogenarea diverselor substraturi ce se oxidează în lanţul respirator . NAD şi NADP-ul se găsesc în toate celulele vii însă NAD-ul predomină . In celulele organismului NAD-ul participă în special la reacţii pe seama cărora se eliberează energie , iar NADP-ul ia parte mai ales la reacţii de sinteză .
Flavoenzimele ( FMN,FAD ) prezintă capacitatea de dehidrogenare a NADH2 şi NADPH2 .
B.) - coenzimele tetrapirolice au structură foarte asemănătoare cu a hemului din hemoglobină , intervenind în transferul de electroni ( citocromii , catalaza şi peroxidaza )
C.)- coenzimele metalice numeroase enzime conţin metal angajat într-un complex dis ociabil din care poate fi detaşat în stare de ion . Procesul este reversibil , ionul metalic poate fi reintegrat în complex trecând în stare de atom .
Principalele enzime metalice sunt :
- peptidazele ce conţin Mn , Fe , Mg ( după caz ) ;
- fosfatazele ce conţin Mg ;
- arginaza ce conţine Mn.
Toate enzimele de acest tip sunt inactivate prin eliminarea metalului şi reactivate prin fixarea lui sau a unui cation de metal vecin în tabloul periodic al elementelor .
Exprimarea activitâţii enzimatice .
Cantităţile extrem de mici de enzime din umorile organismului îngreunează măsurarea lor prin metode de dozare a proteinelor .
In laboratoarele clinice se obişnuieşte ca activitatea enzimatică să se raporteze la 1 ml. sau la 1 litru de ser sau plasmă în unităţi enzimatice U / litru sau mU / ml.
Conform definiţiei Uniunii Internaţionale de Biochimie o unitate enzimatică catalizează transformarea unui micromol de substrat în decurs de un minut în condiţii standard .
O altă unitate folosită în ultimii ani este katal-ul ( unitate de activitate catalitică ) In acest sens 1 katal reprezintă activitatea enzimatică capabilă să transforme un mol de substrat în decurs de o secundă ( kat = moli / sec ) Pentru a se evita folosirea numerelor subunitare se utilizează subunităţile katal-ului şi anume microkatalul ( μKat ) sau nanokatal-ul ( nKat ) .
Transformarea din U / litru în μKat / litru se face împărţind U / l la 60 ( 1 minut = 60 secunde ) . De ex. o activitate AST-ul ( aspartat-aminotransferaza ) de 16 U / l devine 0,266 μkat / litru , respectiv 266 nKat / litru .